Lo studio ai raggi X dell'emoglobina ne ha rivelato la particolare struttura (figura struttura tridimensionale emoglobina) formata da 4 subunità, per cui si definisce un tetramero; ciascuna subunità è composta da una catena polipeptidica (globina) e da un gruppo EME contenente al centro un atomo di ferro che lega in modo reversibile l'ossigeno formando l'ossiemoglobina. Questa "macchina molecolare" trasporta quindi l'ossigeno dai polmoni ai tessuti da cui preleva il diossido di carbonio (come ione HCO3-) per eliminarlo con l'espirazione polmonare.
Fig. 14
Vi sono diverse globine indicate con lettere greche, che differiscono per la sequenza degli amminoacidi, codificate da geni distinti che vengono espressi in successione durante lo sviluppo.
L'emoglobina fetale (HbF) è diversa da quella presente negli adulti in quanto formata da due globine α e due γ che hanno maggiore capacità di legare ossigeno ed è indicata perciò con α2γ2. Questo è importante perché il sangue del feto è meno ricco di ossigeno di quello materno.
Dopo la nascita i globuli rossi fetali vengono gradualmente sostituiti da quelli con l'emoglobina tipica degli adulti indicata con α2β2 in quanto formata da due catenepolipeptidiche α e due β. Se il processo avviene troppo in fretta, per cui il fegato immaturo del neonato non riesce a scaricare nella bile i prodotti di degradazione dell'emoglobina fetale, i neonati diventano itterici.
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14 da http://kentsimmons.uwinnipeg.ca